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Ihr Team von Sack Fachmedien
Buch, Englisch, 102 Seiten, Format (B × H): 155 mm x 235 mm, Gewicht: 195 g
Reihe: Springer Theses
Methodology and Applications
Buch, Englisch, 102 Seiten, Format (B × H): 155 mm x 235 mm, Gewicht: 195 g
Reihe: Springer Theses
ISBN: 978-981-336-615-2
Verlag: Springer
This book focuses on the development of stapled peptides, a novel molecular modality used to regulate aberrant intracellular protein–protein interactions (PPIs). The author designs and presents a novel helical peptide stabilization methodology by constructing a chiral cross-linker moiety, namely “chiral center induced peptide helicity (CIH)”. The book demonstrates that a precisely positioned carbon chiral center on tether can decisively determine the secondary structure of a peptide, and that the R-configured peptide is helical, while the S-configured peptide is non-helical. Further, it reports that helicity-enhanced R isomer peptides displayed significantly enhanced cell permeability and target binding affinity, as well as tumor inhibition efficiency, in comparison to S isomer peptides. The book will not only advance readers’ understanding of the basic principle of stapled peptides, but also accelerate the clinical transformation of stapled peptide drugs.
Zielgruppe
Research
Autoren/Hrsg.
Fachgebiete
- Medizin | Veterinärmedizin Medizin | Public Health | Pharmazie | Zahnmedizin Klinische und Innere Medizin Onkologie, Krebsforschung
- Naturwissenschaften Chemie Organische Chemie Biochemie
- Technische Wissenschaften Verfahrenstechnik | Chemieingenieurwesen | Biotechnologie Biotechnologie
- Naturwissenschaften Biowissenschaften Proteinforschung
- Technische Wissenschaften Maschinenbau | Werkstoffkunde Technische Mechanik | Werkstoffkunde Materialwissenschaft: Biomaterialien, Nanomaterialien, Kohlenstoff
- Naturwissenschaften Biowissenschaften Biochemie (nichtmedizinisch)
Weitere Infos & Material
Introduction.- Method to construct in-tether chiral center constrained helical peptide.- Application in disrupting p53/MDM2 protein-protein interactions.- Fabrication of nanomaterials with in-tether chiral center constrained helical peptide.




