Einführung in die Chemie, Biochemie und Technologie der Enzyme
Buch, Deutsch, 352 Seiten, Format (B × H): 170 mm x 244 mm, Gewicht: 615 g
ISBN: 978-3-642-73436-6
Verlag: Springer
Nach einer Einführung in die Grundlagen und Besonderheiten der Katalyse durch organische Moleküle und in die Enzymkinetik wird die Proteinmatrix in Wechselwirkung mit ihrer Umgebung dargestellt. Es werden weiterhin die Besonderheiten der Enzymkatalyse wie Substratspezifität, hohe Katalyserate unter milden Reaktionsbedingungen und die Kontrolle der Enzymaktivität durch Effektoren behandelt. Die Spezifika der verschiedenen Katalysemechanismen werden dabei möglichst unter einheitlichen Aspekten zusammengefaßt, um ein überschaubares Bild der vielseitigen Enzymfunktionen zu vermitteln. Ein Abschnitt ist der ständig zunehmenden Bedeutung der Enzyme in der Technik gewidmet. Anwendungsgebiete und -methoden sowie die Besonderheiten der immobilisierten Enzyme werden dabei ausführlich behandelt.
Zielgruppe
Research
Weitere Infos & Material
1. Struktur und Katalyse.- 1.1. Die thermodynamische und kinetische Basis der Katalyse.- 1.2. Das chemische Gleichgewicht.- 1.3. Dynamik chemischer Reaktionen.- 1.4. Beziehungen zwischen chemischer Struktur und Reaktivität.- 1.5. Die Katalyse durch Säuren und Basen.- 1.6. Nucleophile und elektrophile Katalyse.- 1.7. Isotope Substitutionen als Sonden für Katalysemechanismen.- 1.8. Katalysen durch enzymanaloge Funktionsprinzipien.- 1.9. Der Einfluß des Mediums auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 1.10. Literatur.- 2. Enzymkinetik.- 2.1. Einfluß der Enzymkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 2.2. Einfluß der Substratkonzentration auf die Reaktionsgeschwindigkeit.- 2.3. Einfluß von Effektoren auf die Reaktionsgeschwindigkeit enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.4. Einfluß der simultanen Bindung mehrerer Substratmoleküle auf die Geschwindigkeit einer enzymkatalysierten Reaktion.- 2.5. Einfluß von Isotopen-Substitutionen im Substrat auf die kinetischen Parameter enzymkatalysierter Reaktionen.- 2.6. Literatur.- 3. Das Proteinmolekül als Gleichgewichtsstruktur.- 3.1. Allgemeine Bemerkungen zur Proteinstruktur.- 3.2. Die Hauptkette als Strukturelement der Proteine.- 3.3. Die Seitenkette — Basis der Variabilität von Proteinstrukturen.- 3.4. Struktursysteme in Proteinen (Sekundärstruktur) und deren Beziehung zur Raumstruktur.- 3.5. Die Raumstruktur von Proteinmolekülen (Tertiärstruktur).- 3.6. Stabilität und Mobilität der Raumstruktur von Proteinmolekülen.- 3.7. Strukturelle Aspekte der oligomeren Proteinstruktur (Quartärstruktur).- 3.8. Nichtproteinstrukturkomponenten.- 3.9. Literatur.- 4. Enzymkatalyse.- 4.1. Das aktive Zentrum.- 4.2. Regulation der Enzymaktivität.- 4.3. Funktionsmechanismen von Cofaktoren.- 4.4. Funktionelle Aspekte der oligomerenProteinstruktur.- 4.5. Funktionsmechanismen ausgewählter Hydrolasen.- 4.6. Literatur.- 5. Immobilisierte Enzyme.- 5.1. Besonderheiten von immobilisierten Enzymen.- 5.2. Herstellung immobilisierter Enzyme.- 5.3. Eigenschaften immobilisierter Enzyme.- 5.4. Enzymreaktoren auf der Basis immobilisierter Enzyme.- 5.5. Immobilisierte komplexe Enzymsysteme.- 5.6. Literatur.- 6. Sachregister.
