Serysheva | Structure and Function of Calcium Release Channels | Buch | 978-0-12-381037-3 | sack.de

Buch, Englisch, 372 Seiten, Format (B × H): 152 mm x 229 mm, Gewicht: 660 g

Serysheva

Structure and Function of Calcium Release Channels


Erscheinungsjahr 2010
ISBN: 978-0-12-381037-3
Verlag: William Andrew Publishing

Buch, Englisch, 372 Seiten, Format (B × H): 152 mm x 229 mm, Gewicht: 660 g

ISBN: 978-0-12-381037-3
Verlag: William Andrew Publishing


This volume of Current Topics in Membranes focuses on Membrane Protein Crystallization, beginning with a review of past successes and general trends, then further discussing challenges of mebranes protein crystallization, cell free production of membrane proteins and novel lipids for membrane protein crystallization. This publication also includes tools to enchance membrane protein crystallization, technique advancements, and crystallization strategies used for photosystem I and its complexes, establishing Membrane Protein Crystallization as a needed, practical reference for researchers.

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Zielgruppe


Researchers in biochemistry, molecular and cellular biology.


Autoren/Hrsg.


Weitere Infos & Material


PART 1: RyR Ca2+ Release channels

- RyRs: their disposition, frequency and relationships with other proteins of calcium release units (Clara Franzini Armstrong).

- Electron Microscopy of Ryanodine Receptors (Terrence Wagenknecht and Zheng Li).

- The ryanodine receptor pore: is there a consensus view? (Carney, J; Mason, SA; Viero, CL and Williams, AJ)

- Regulation of the RyR channel gating by different modulators (Derek Laver).

- Regulation of Ryanodine Receptor Ion Channels through Post-translational Modifications. (Gerhard Meissner).

- Crosstalk via the sarcoplasmic gap: The DHPR - RyR interaction (Manfred Grabner and Anamika Dayal).

- Ryanodinopathies: RyR-linked Muscle Diseases (Lan Wei and Robert T. Dirksen).

PART 2: IP3R Ca2+ Release channels

- Structure of IP3 Receptors. (Irina I. Serysheva and Steven J. Ludtke)

- Molecular Architecture Of The Inositol 1,4,5-trisphosphate Receptor Pore. (Darren Boehninng)

- Adenophostins: high-affinity agonists of IP3 receptors. (Ana M. Rossi, Andrew, M. Riley, Barry V. L. Potter and Colin W. Taylor)

- Regulation of IP3R channel gating by Ca2+ and Ca2+ Binding Proteins (J. Kevin Foskett and Don-On Daniel Mak).

- Regulation of IP3R channels through phosphorylation/ATP (Matthew J. Betzenhauser and David I. Yule).

- Role of thiols in the structure and function of Inositol trisphosphate receptors (Suresh Joseph).

- Inositol 1,4,5-tripshosphate receptor, calcium signaling and polyglutamine expansion disorders (Ilya Bezprozvanny).



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